Cyclooxygenasen: Unterschied zwischen den Versionen

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Cyclooxygenasen (COX) sind die wesentlichen Enzyme am Anfang einer Prostaglandinsynthese aus der Arachidonsäure, Dihomogammalinolensäure (DGLA) oder Eicosapentaensäure (EPA). Da dieser erste Schritt geschwindigkeitsbestimmend ist, haben die COX eine zentrale Funktion in der Regulation des Entzündungsgeschehens; sie werden durch Nichtsteroidale Antiphlogistika gehemmt.
[https://de.wikipedia.org/wiki/Cyclooxygenasen Cyclooxygenasen] (COX) sind die wesentlichen [[Enzyme]] am Anfang einer [[Prostaglandin]]synthese aus der [[Arachidonsäure]], Dihomogammalinolensäure ([[DGLA]]) oder Eicosapentaensäure ([[EPA]]). Da dieser erste Schritt geschwindigkeitsbestimmend ist, haben die COX eine zentrale Funktion in der Regulation des [[Entzündung]]sgeschehens. Sie werden durch [[NSAR|Nichtsteroidale Antiphlogistika]] gehemmt.


Cyclooxygenasen sind im Inneren des endoplasmatischen Retikulums, innerhalb der Kernhülle und im Golgiapparat lokalisiert und haften den Innenseiten der Membranen dieser Zellkompartimente an. Sie kommen in Zellen von Tieren seit der frühen Entwicklung der wirbellosen Tiere vor, z. B. schon in Zellen der Koralle, nicht jedoch in einzelligen Organismen, Pflanzen oder Insekten. Hier kommen jedoch verwandte Enzyme aus der übergeordneten Familie der Pathogen-induzierbaren Oxygenasen (PIOXs) vor.
Cyclooxygenasen sind im Inneren des [https://de.wikipedia.org/wiki/Endoplasmatisches_Retikulum endoplasmatischen Retikulums], innerhalb der [[Kernhülle]] und im [[Golgiapparat]] lokalisiert und haften den Innenseiten der [[Membran]]en dieser [[Zellkompartiment]]e an. Sie kommen in [[Zellen]] von Tieren seit der frühen Entwicklung der wirbellosen Tiere vor, z.B. schon in Zellen der [https://de.wikipedia.org/wiki/Koralle Koralle], nicht jedoch in einzelligen [[Organismen]], [[Pflanzen]] oder [https://de.wikipedia.org/wiki/Insekten Insekten]. Hier kommen jedoch verwandte [[Enzyme]] aus der übergeordneten Familie der Pathogen-induzierbaren Oxygenasen (PIOXs) vor.


Es gibt bereits sehr früh in der Evolution der Cyclooxygenasen zwei Isoenzyme, die Cyclooxygenase-1 und die Cyclooxygenase-2, die sich durch ihren Genlocus unterscheiden, eine leicht unterschiedliche Struktur haben, in verschiedenen Zelltypen vorkommen, unterschiedlich reguliert werden, eine unterschiedliche Substratspezifität zeigen und pharmakologisch unterschiedlich beeinflussbar sind.
Es gibt bereits sehr früh in der Evolution der Cyclooxygenasen zwei [[Isoenzyme]], die Cyclooxygenase-1 und die Cyclooxygenase-2, die sich durch ihren [[Genlocus]] unterscheiden, eine leicht unterschiedliche Struktur haben, in verschiedenen Zelltypen vorkommen, unterschiedlich reguliert werden, eine unterschiedliche [https://de.wikipedia.org/wiki/Substratspezifit%C3%A4t Substratspezifität] zeigen und pharmakologisch unterschiedlich beeinflussbar sind.





Aktuelle Version vom 19. Dezember 2017, 08:04 Uhr

Cyclooxygenasen (COX) sind die wesentlichen Enzyme am Anfang einer Prostaglandinsynthese aus der Arachidonsäure, Dihomogammalinolensäure (DGLA) oder Eicosapentaensäure (EPA). Da dieser erste Schritt geschwindigkeitsbestimmend ist, haben die COX eine zentrale Funktion in der Regulation des Entzündungsgeschehens. Sie werden durch Nichtsteroidale Antiphlogistika gehemmt.

Cyclooxygenasen sind im Inneren des endoplasmatischen Retikulums, innerhalb der Kernhülle und im Golgiapparat lokalisiert und haften den Innenseiten der Membranen dieser Zellkompartimente an. Sie kommen in Zellen von Tieren seit der frühen Entwicklung der wirbellosen Tiere vor, z.B. schon in Zellen der Koralle, nicht jedoch in einzelligen Organismen, Pflanzen oder Insekten. Hier kommen jedoch verwandte Enzyme aus der übergeordneten Familie der Pathogen-induzierbaren Oxygenasen (PIOXs) vor.

Es gibt bereits sehr früh in der Evolution der Cyclooxygenasen zwei Isoenzyme, die Cyclooxygenase-1 und die Cyclooxygenase-2, die sich durch ihren Genlocus unterscheiden, eine leicht unterschiedliche Struktur haben, in verschiedenen Zelltypen vorkommen, unterschiedlich reguliert werden, eine unterschiedliche Substratspezifität zeigen und pharmakologisch unterschiedlich beeinflussbar sind.


Anhang

Anmerkungen


Einzelnachweise