Erythrozyt

Erythrozyten (rote Blutkörperchen) sind die häufigsten Zellen im Blut von Wirbeltieren. Als einzige bekannte Ausnahme unter den Wirbeltieren besitzen die im Südpolarmeer vorkommenden Krokodileisfische keine Erythrozyten.

Die Erythozyten dienen unter anderem dem Transport von Sauerstoff von der Lunge oder den Kiemen zu den diversen Körpergeweben. Die roten Blutkörperchen, wurden erstmals 1658 von Jan Swammerdam (1637-1680) als flachovale Teilchen im Froschserum beschrieben.

Reife Erythrozyten von Säugetieren erscheinen unter dem Mikroskop als ungefähr gleich große, blasse, runde Scheiben, die in der Mitte von beiden Seiten leicht eingedellt (bikonkav) sind und keinen Zellkern haben. Auch andere Organellen wie Mitochondrien und Ribosomen fehlen. Die Erythrozyten anderer Wirbeltiergruppen haben in der Regel Zellkerne, sie fehlen sonst nur bei einigen Fisch- und Amphibienarten. Die Größe kann zwischen verschiedenen Arten um das Zweihundertfache variieren.

Die Entwicklung eines Erythrozyten dauert ca. 7 Tage. Ihre durchschnittliche Lebensdauer beträgt ca. 120 Tage. Die alternden Zellen verlieren nach und nach ihre Verformbarkeit und werden dann von Phagozyten in Leber, Milz und Knochenmark (RES = Retikuloendotheliales System) abgebaut und zu Galle verarbeitet.

In einem gesunden, erwachsenen Menschen befinden sich etwa 25 Billionen Erythrozyten, mit einer Gesamtoberfläche von 4000 m². Der Körper erneuert davon täglich ca. ein Prozent (200 Milliarden), was 2.000.000 in jeder Sekunde entspricht. Die Milz dient auch als Reservoir für Erythrozyten, wobei dieser Effekt beim Menschen limitiert ist.

Die Verlagerung des sauerstoffbindenden Proteins, in diesem Fall Hämoglobin, in Zellen hinein, statt dieses direkt in der Körperflüssigkeit zu lösen, war ein wichtiger Schritt in der Evolution der Wirbeltiere. Es ermöglicht dünnflüssigeres Blut sowie längere Transportstrecken des Sauerstoffes. Nur so ist auch die Versorgung eines größeren Organismus (bis hin zum Blauwal) mit Sauerstoff gewährleistet. Andere sauerstoffbindende Proteine aus anderen Tieren wie Hämocyanin, Hämerythrin oder Erythrocruorin können diese Eigenschaften nur annähernd über ihre Molekülgröße kompensieren.